Persaud A.D., Perry R.N., Barrett J. (1997). The purification and properties of glutathione S-transferase from Ditylenchus myceliophagus. Fundamental and Applied Nematology, 20 (6), p. 601-609. ISSN 1164-5571.
Titre du document
The purification and properties of glutathione S-transferase from Ditylenchus myceliophagus
Année de publication
1997
Type de document
Article
Auteurs
Persaud A.D., Perry R.N., Barrett J.
Source
Fundamental and Applied Nematology, 1997,
20 (6), p. 601-609 ISSN 1164-5571
L'activité de la glutathion S-tranférase cytoplasmique chez Dytylenchus myceliophagus a été attribuée à quatre isoenzymes, DmI, DmII, DmIII et DmIV, par combinaison de la chromatographie focalisante et de la chromatographie d'affinité au moyen de l'hexylglutathion. Un facteur endogène cytoplasmique a interféré avec les matrices d'affinité de la liaison entre les transférases cytosoliques et le glutathion, et la liaison ne s'est produite qu'après une purification préliminaire. Les quatre isoenzymes sont apparues être des homodimères avec des subunités de poids moléculaires respectifs de 25,3, 24, 26 et 25,7 kDa pour DmI, DmII, DmIII et DmIV. Les points isoélectriques pour DmI, DmII et DmIII sont de 7,28, 5,04 et 4,88. La séquence N-terminale de l'enzyme principale (DmIII) présente une très forte similarité de séquences avec la classe alpha GSTs des mammifères. En tout état de cause, les spécificités de substrats et les profils inhibiteurs de DmII, DmIII et DmIV montrent une ressemblance générale avec la classe mu des mammifères alors que DmI montre des caractéristiques plus proches de la classe alpha. (Résumé d'auteur)
