@phdthesis{fdi:010018496,
  title = {{E}tude des interactions entre les structures conserv{\'e}es de la {GP}120 du {VIH}-1 et les cellules cibles},
  author = {{M}iss{\'e}, {D}oroth{\'e}e},
  editor = {},
  language = {{FRE}},
  abstract = {{L}e virus de l'{I}mmunod{\'e}ficience {H}umaine ({VIH}) est l'agent {\'e}tiologique du {S}yndrome d'{I}mmunod{\'e}ficience {A}cquise ({SIDA}). {P}our pouvoir entrer dans les cellules qu'il infecte, le {VIH} doit tout d'abord interagir avec les prot{\'e}ines membranaires de l'h{\^o}te. {I}l est donc important de conna{\^i}tre les sites d'interaction des glycoprot{\'e}ines d'enveloppe du virus avec les cellules cibles. {D}e mani{\`e}re g{\'e}n{\'e}rale, les agents pathog{\`e}nes infectent l'h{\^o}te en utilisant des structures conserv{\'e}es. {C}es structures sont capables de reconna{\^i}tre les site de fixation et de p{\'e}n{\'e}tration cellulaire. {L}es r{\'e}sultats obtenus dans le cadre de cette th{\`e}se nous ont permis de d{\'e}montrer le r{\^o}le de l'h{\'e}lice amphipatique alpha 1 (structure hautement conserv{\'e}e) de la gp120 dans les interactions entre la glycoprot{\'e}ine d'enveloppe du {VIH}-1 et le r{\'e}cepteur {CD}4. {N}ous avons pu, apr{\`e}s d{\'e}l{\'e}tion de cette h{\'e}lice ({E}91-{S}115), obtenir une gp120 qui ne se fixe plus sur le {CD}4 mais qui maintient son interaction sur le co-r{\'e}cepteur {CXCR}4. {D}es mutations ponctuelles dans cette structure conserv{\'e}e de la gp120, nous ont permis de d{\'e}terminer avec pr{\'e}cision l'acide amin{\'e} (aa, {W}112) impliqu{\'e} dans l'interaction gp120-{CD}4. {L}es donn{\'e}es cristallographiques de la gp120, actuellement disponsibles, nous ont permis de localiser avec pr{\'e}cision, le {W}112. {L}'aa {W}112 est un {\'e}l{\'e}ment majeur de la cavit{\'e} de la gp120 impliqu{\'e}e dans l'interaction avec le {CD}4, et ce au m{\^e}me titre que le {W} 427 (de la r{\'e}gion de la gp120), d{\'e}crit pendant plus de dix ans comme "site de fixation de la gp120 sur le {CD}4". {O}utre la d{\'e}termination de cette r{\'e}gion d'interaction, nous avons {\'e}galement d{\'e}montr{\'e} que la glycoprot{\'e}ine d'enveloppe gp120 est capable de reproduire les effets des chimiokines sur les cellules poss{\'e}dant leur r{\'e}cepteur (ici le {CXCR}4)... ({D}'apr{\`e}s r{\'e}sum{\'e} d'auteur)},
  keywords = {{SIDA} ; {VIROLOGIE} ; {IMMUNOLOGIE} ; {RELATION} {HOTE} {PARASITE} ; {VIRUS} ; {CELLULE} ; {INTERACTION} ; {PROTEINE} ; {STRUCTURE} ; {VIH}-1 ; {GP}120 ; {GLYCOPROTEINE} 120 ; {RECEPTEUR} {CD}4},
  address = {{M}ontpellier},
  publisher = {{USTL}},
  pages = {153  multigr.},
  year = {1998},
  URL = {https://www.documentation.ird.fr/hor/fdi:010018496},
}