@article{fdi:25105,
  title = {{M}ise en {\'e}vidence d'une {NAD} kinase dans le compartiment membranaire du latex d'{H}evea brasiliensis},
  author = {{L}orquin, {J}ean and {F}rancey, {Y}. and {C}hrestin, {H}erv{\'e}},
  editor = {},
  language = {{FRE}},
  abstract = {{U}ne {NAD} kinase ({EC} 2.7.1.23) a {\'e}t{\'e} mise en {\'e}vidence dans le latex d'#{H}evea brasiliensis$. {E}lle est localis{\'e}e dans la fraction membranaire de latex ultracentrifug{\'e} et serait li{\'e}e soit aux luto{\¨ie}des (microvacuoles lysosomales) soit {\`a} une autre structure membranaire et catalyse la formation du {NADP} faiblement pr{\'e}sent dans le cytosol (< 1 micro{M}). {L}e p{H} optimal de son activit{\'e} est 8,0 et l'affinit{\'e} de l'enzyme {\`a} ce p{H} est comprise entre 0,5 et 1,0 m{M} pour le {NAD} et entre 1,0 et 1,5 m{M} pour l'{ATP}. {I}l s'agit d'une enzyme de type allost{\'e}rique pr{\'e}sentant une coop{\'e}rativit{\'e} positive aux faibles concentrations en substrats. {E}n r{\'e}g{\'e}n{\'e}rant du {NADP}({H}), mol{\'e}cule activatrice et cofacteur d'enzymes clefs de la biosynth{\`e}qe du caoutchouc, cette enzyme pourrait jouer un r{\^o}le important dans la physiologie de la production du latex. ({R}{\'e}sum{\'e} d'auteur)},
  keywords = {{LATEX} ; {ENZYME} ; {IDENTIFICATION} {DE} {SUBSTANCE} {CHIMIQUE} ; {LOCALISATION} ; {CAOUTCHOUC} ; {BIOSYNTHESE} ; {METHODOLOGIE} ; {NAD} {KINASE} ; {BIOCHIMIE} {CELLULAIRE} ; {COTE} {D}'{IVOIRE}},
  booktitle = {},
  journal = {{C}omptes {R}endus de l'{A}cad{\'e}mie des {S}ciences.{S}{\'e}rie 3 : {S}ciences de la {V}ie},
  volume = {305},
  numero = {6},
  pages = {187--191},
  ISSN = {0249-6313},
  year = {1987},
  URL = {https://www.documentation.ird.fr/hor/fdi:25105},
}