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Lecorre F., Lai-Kee-Him J., Blanc S., Zeddam Jean-Louis, Trapani S., Bron P. (2019). The cryo-electron microscopy structure of Broad Bean Stain Virus suggests a common capsid assembly mechanism among comoviruses. Virology, 530, 75-84. ISSN 0042-6822

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Lien direct chez l'éditeur doi:10.1016/j.virol.2019.02.009

Titre
The cryo-electron microscopy structure of Broad Bean Stain Virus suggests a common capsid assembly mechanism among comoviruses
Année de publication2019
Type de documentArticle référencé dans le Web of Science WOS:000464770400010
AuteursLecorre F., Lai-Kee-Him J., Blanc S., Zeddam Jean-Louis, Trapani S., Bron P.
SourceVirology, 2019, 530, p. 75-84. ISSN 0042-6822
RésuméThe Broad bean stain virus (BBSV) is a member of the genus Comovirus infecting Fabaceae. The virus is transmitted through seed and by plant weevils causing severe and widespread disease worldwide. BBSV has a bipartite, positive-sense, single-stranded RNA genome encapsidated in icosahedral particles. We present here the cryo-electron microscopy reconstruction of the BBSV and an atomic model of the capsid proteins refined at 3.22 angstrom resolution. We identified residues involved in RNA/capsid interactions revealing a unique RNA genome organization. Inspection of the small coat protein C-terminal domain highlights a maturation cleavage between Leu567 and Leu568 and interactions of the C-terminal stretch with neighbouring small coat proteins within the capsid pentameric turrets. These interactions previously proposed to play a key role in the assembly of the Cowpea mosaic virus suggest a common capsid assembly mechanism throughout all comovirus species.
Plan de classementSciences du monde végétal [076] ; Sciences fondamentales / Techniques d'analyse et de recherche [020]
LocalisationFonds IRD [F B010075598]
Identifiant IRDfdi:010075598
Lien permanenthttp://www.documentation.ird.fr/hor/fdi:010075598

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