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Zghal R. Z., Elleuch J., Ben Ali M., Darriet Frédéric, Rebai A., Chandre Fabrice, Jaoua S., Tounsi S. (2017). Towards novel Cry toxins with enhanced toxicity/broader : a new chimeric Cry4Ba / Cry1Ac toxin [plus erratum]. Applied Microbiology and Biotechnology, 101 (1), 113-122 [+ erratum, vol. 101, no 14, p. 5949]. ISSN 0175-7598

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Lien direct chez l'éditeur doi:10.1007/s00253-016-7766-3

Titre
Towards novel Cry toxins with enhanced toxicity/broader : a new chimeric Cry4Ba / Cry1Ac toxin [plus erratum]
Année de publication2017
Type de documentArticle référencé dans le Web of Science WOS:000391365800009
AuteursZghal R. Z., Elleuch J., Ben Ali M., Darriet Frédéric, Rebai A., Chandre Fabrice, Jaoua S., Tounsi S.
SourceApplied Microbiology and Biotechnology, 2017, 101 (1), p. 113-122 [+ erratum, vol. 101, no 14, p. 5949]. ISSN 0175-7598
RésuméAttempts have been made to express or to merge different Cry proteins in order to enhance toxic effects against various insects. Cry1A proteins of Bacillus thuringiensis form a typical bipyramidal parasporal crystal and their protoxins contain a highly conserved C-terminal region. A chimerical gene, called cry(4Ba-1Ac), formed by a fusion of the N-terminus part of cry4Ba and the C-terminus part of cry1Ac, was constructed. Its transformation to an acrystalliferous B. thuringiensis strain showed that it was expressed as a chimerical protein of 116 kDa, assembled in spherical to amorphous parasporal crystals. The chimerical gene cry(4Ba-1Ac) was introduced in a B. thuringiensis kurstaki strain. In the generated crystals of the recombinant strain, the presence of Cry(4Ba-1Ac) was evidenced by MALDI-TOF. The recombinant strain showed an important increase of the toxicity against Culex pipiens larvae (LC50 = 0.84 mg l(-1) +/- 0.08) compared to the wild type strain through the synergistic activity of Cry2Aa with Cry(4Ba-1Ac). The enhancement of toxicity of B. thuringiensis kurstaki expressing Cry(4Ba-1Ac) compared to that expressing the native toxin Cry4Ba, might be related to its a typical crystallization properties. The developed fusion protein could serve as a potent toxin against different pests of mosquitoes and major crop plants.
Plan de classementBiotechnologies [084] ; Sciences fondamentales / Techniques d'analyse et de recherche [020] ; Entomologie médicale / Parasitologie / Virologie [052]
LocalisationFonds IRD [F B010068859]
Identifiant IRDfdi:010068859
Lien permanenthttp://www.documentation.ird.fr/hor/fdi:010068859

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