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Gillet F. X., Cattoni D. I., Petiot-Becard S., Delalande F., Poignavent V., Brizard Jean-Paul, Bessin Y., Van Dorsselaer A., Declerck N., Sanglier-Cianferani S., Brugidou Christophe, Vignols F. (2013). The RYMV-encoded viral suppressor of RNA silencing P1 is a zinc-binding protein with redox-dependent flexibility. Journal of Molecular Biology, 425 (14), 2423-2435. ISSN 0022-2836

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Lien direct chez l'éditeur doi:10.1016/j.jmb.2013.03.028

Titre
The RYMV-encoded viral suppressor of RNA silencing P1 is a zinc-binding protein with redox-dependent flexibility
Année de publication2013
Type de documentArticle référencé dans le Web of Science WOS:000321722800005
AuteursGillet F. X., Cattoni D. I., Petiot-Becard S., Delalande F., Poignavent V., Brizard Jean-Paul, Bessin Y., Van Dorsselaer A., Declerck N., Sanglier-Cianferani S., Brugidou Christophe, Vignols F.
SourceJournal of Molecular Biology, 2013, 425 (14), p. 2423-2435. ISSN 0022-2836
RésuméViral suppressors of RNA interference (VSRs) target host gene silencing pathways, thereby operating important roles in the viral cycle and in host cells, in which they counteract host innate immune responses. However, the molecular mechanisms of VSRs are poorly understood. We provide here biochemical and biophysical features of the dual suppressor/activator VSR P1 protein encoded by the rice yellow mottle virus. In silico analyses of P1 suggested common features with zinc finger proteins and native mass spectrometry unambiguously confirmed that recombinant P1 binds reversibly two zinc atoms, each with a different strength. Additionally, we demonstrate that the reaction of P1 with H2O2 leads to zinc release, disulfide bond formation, and protein oligomerization. A reversible protein modification by redox alterations has only been described for a limited number of zinc finger proteins and has never been reported for VSRs. Those reported here for P1 might be a general feature of Cys-rich VSRs and could be a key regulatory mechanism for the control of RNA silencing.
Plan de classementSciences fondamentales / Techniques d'analyse et de recherche [020] ; Sciences du monde végétal [076]
LocalisationFonds IRD [F B010060558]
Identifiant IRDfdi:010060558
Lien permanenthttp://www.documentation.ird.fr/hor/fdi:010060558

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